肌动蛋白的细胞骨架在许多基本过程中起着至关重要的作用，包括囊泡和细胞器运输，胞吞和胞吐作用以及细胞分裂和生长。肌动蛋白在体内以两种状态存在：球形肌动蛋白（G-actin）和丝状肌动蛋白（F-actin），它们会动态地发生聚合和解聚的平衡。在大多数情况下，F-肌动蛋白是肌动蛋白的功能形式，因此，研究F-肌动蛋白的结构对于理解其功能机制特别重要。尽管动植物肌动蛋白之间具有高度的蛋白质序列同一性（Kandasamy等，2012），但它们的生化活性和细胞功能却有所不同。然而，解释这些差异的结构基础仍知之甚少，主要原因是尚未解出任何植物F-肌动蛋白的结构。

  该研究通过低温冷冻电镜测定的玉米花粉肌动蛋白（ZMPA）细丝的3.9埃分辨率结构，并通过单分子磁镊子测量肌动蛋白细丝的断裂力。该结构显示了一个右手，平行和交错的架构，该架构通过链内和链间的交互作用得以稳定。虽然其总体结构类似于其他肌动蛋白丝的结构，但其DNase I结合环（D环）进一步向外弯曲，采用了与Jasplakinolide或BeFx稳定的兔骨骼肌肌动蛋白（RSMA）丝相似的开放构象。单分子镊子分析表明，ZMPA丝比RSMA丝具有更大的拉伸力。总体而言，这些数据提供了证据表明植物肌动蛋白丝比动物肌动蛋白丝具有更高的稳定性，这对于它们作为长距离囊泡和细胞器运输的轨迹至关重要。

http://www.plantcell.org/content/early/2019/10/18/tpc.18.00973